Этот материал обладает замечательным сочетанием гибкости и долговечности: эластин – один из самых долговечных составляющих белков организма, среднее время выживания которого сопоставимо с продолжительностью жизни человека.
Например, в течение жизни человека эластин в кровеносном сосуде должен пройти около двух миллиардов циклов пульсации.
Группа исследователей из Сиднейского университета, Массачусетского технологического института в США и Манчестерского университета в Соединенном Королевстве провела анализ, который раскрывает детали иерархической структуры молекул в форме ножниц, которые придают эластину его замечательные свойства.
Результаты опубликованы сегодня в журнале Science Advances, в статье научного сотрудника докторантуры Сиднейского университета доктора Жизель Йео и профессора Энтони Вайса с факультета естественных наук и Центра Чарльза Перкинса с соавторами, в том числе аспиранткой Массачусетского технологического института Анной Таракановой и Профессор гражданской и экологической инженерии Маркус Бюлер.
Ткани эластина состоят из молекул белка, называемого тропоэластин, которые связаны в цепочечную структуру и которую профессор Вайс и его команда изучают в лаборатории в течение многих лет. В этой работе они сотрудничали с профессором Бюлер и г-жой Таракановой из Массачусетского технологического института, которые специализируются на определении молекулярной структуры биологических материалов с помощью высокодетального моделирования в атомном масштабе.
Сочетание вычислительного и лабораторного подходов дало понимание, которое, по словам членов команды, невозможно было бы дать в одиночку.
Хотя изучение эластина ведется уже давно, профессор Вайс говорит, что эта конкретная статья была захватывающей на нескольких уровнях: из-за синхротронной визуализации, выполненной членом команды Клэром Болдоком из Манчестерского университета, исследование показало форму и форму. структура основных молекул тропоэластина.
Но это были снимки – неподвижные изображения, которые не могли осветить сложную динамику материала, поскольку он образует большие структуры, которые могут растягиваться и отскакивать.
Эти динамические эффекты были обнаружены с помощью компьютерного моделирования и лабораторных работ. «На самом деле, благодаря объединению сил с этими тремя группами» детали были собраны вместе, – сказал профессор Вайс.
Г-жа Тараканова объяснила, что в лаборатории профессора Бюлера «мы используем моделирование для изучения материалов в разных масштабах длины, и для эластина это очень полезно, потому что мы можем изучать детали на субмолекулярном уровне и наращивать масштаб до одного. молекула.«Изучая взаимосвязь структуры в этих различных масштабах, – сказала она, – мы можем предсказать динамику молекулы."
По словам профессора Вайса, динамика оказалась сложной и удивительной. "Это почти как танец, который танцует молекула, с поворотом ножниц – как балерина танцует."Затем ножничные отростки одной молекулы естественным образом сцепляются с узким концом другой молекулы, как одна балерина верхом на другой.
Этот процесс продолжается, создавая длинные цепочечные структуры.
Эти длинные цепи сплетаются вместе, образуя гибкие ткани, от которых зависит наша жизнь, включая кожу, легкие и кровеносные сосуды. Эти конструкции «собираются очень быстро», – сказал профессор Вайс, и это новое исследование «помогает нам понять этот процесс сборки."
Ключевой частью головоломки были движения самой молекулы, которые, как выяснила команда, контролировались структурой ключевых локальных областей и общей формой белка.
Команда проверила, каким образом эта гибкость возникает, путем генетической модификации белка и сравнения характеристик модифицированной и натуральной версий. Они оживили короткий сегмент гена эластина, который стал бездействующим у человека, что частично изменяет конфигурацию белка. Они обнаружили, что даже несмотря на то, что изменения были незначительными и затронули только одну часть структуры, результаты были впечатляющими. У модифицированной версии была жесткая область, которая изменяла движения молекулы.
Это помогло подтвердить, что определенные определенные части молекулы, в том числе части со спиральной структурой, были важны для обеспечения естественной гибкости материала. По словам исследователей, это открытие само по себе может оказаться полезным с медицинской точки зрения, поскольку оно может объяснить, почему кровеносные сосуды ослабляются у людей с определенными заболеваниями, возможно, в результате мутации в этом гене.
Хотя результаты конкретно относятся к одному конкретному белку и тканям, которые он формирует, команда заявила, что исследование может помочь в понимании множества других гибких биологических тканей и того, как они работают.
«Интеграция эксперимента и моделирования для определения того, как молекулярная структура наделяет материалы исключительной прочностью и эластичностью, и изучение того, как эти материалы разрушаются в экстремальных условиях, дает важные идеи для разработки новых материалов, которые заменяют материалы в нашем теле, или материалов. которые мы можем использовать в инженерных приложениях, в которых критически важны прочные материалы ", – сказал профессор Бюлер.
«Мы воодушевлены новыми возможностями, которые возникают в результате этого сотрудничества, и потенциалом для будущей работы, потому что разработка материалов, которые служат в течение многих десятилетий без разрушения, является серьезной инженерной задачей, которую природа прекрасно решила, и на которой мы надеемся строить."