Предоставление каталитического крахмалисто формирующегося пептида, с цинковыми ионами, продемонстрированными как серые сферыИх прорыв, что является предметом недавней статьи по собственной природе издание Chemistry (Издатели Макмиллана, 2014), может коренным образом поменять изучение современных ферментов, чьи цепи аминокислот в большинстве случаев число в сотнях, и неврологических заболеваний, таких как заболевание Альцгеймера, каковые в большинстве случаев характеризуются мелкими глыбами деформированных белков, названных amyloids.Их открытие кроме этого поддерживает теорию, что крахмалистые волоконца – сильный, высоко организованные волокна, организованные пептидами и белками – быть может, предшествовали ферментам и позвали реакции, каковые стали причиной некоторым самым ранним формам судьбы.
«Ферменты сворачиваются в неповторимые трехмерные структуры, каковые лежат в базе их превосходных каталитических особенностей и содействуют их громадному размеру», говорит Иван В. Корендовыч, доцент химии, кто co-led изучение с Уильямом Дегрэдо, учителем SU фармацевтической химии в Калифорнийском университете, Сан-Франциско (UCSF). «Отечественная цель была в том, чтобы доказать, что намного более маленькие пептиды смогут кроме этого достигнуть четко определенного conformations при помощи формирования крахмалистых волоконец».Korendovych и его команда проектировали семь несложных пептидов, любой содержащий семь аминокислот. Они тогда разрешили молекулам каждого пептида самособираться, либо спонтанно наносить удар совместно, вырабатывать amyloids. (Цинк, металл с каталитическими особенностями, был введен, дабы ускорить реакцию.), Что они нашли, был то, что четыре из этих семи пептидов катализировали гидролиз молекул, известных как сложные эфиры, комплексы, каковые реагируют с водой, дабы произвести кислоты и воду – подвиг, очень распространенный среди определенных ферментов.
«Это первенствовал раз, в то время, когда пептид, что это мелкое самособрало, дабы произвести подобный ферменту катализатор», говорит Корендович, специалист в бионеорганической химии, химической биологии и биофизике. «Отечественное открытие предполагает, что amyloids, наращивание которого ведет к заболеванию Альцгеймера в мозгу, быть может, кроме этого являлся проектом громадных, современных ферментов».Это – хорошие новости для исследователей, таких как Korendovych, что считает, что это открытие может привести к формированию нового класса синтетических основанных на пептиде катализаторов. «У крахмалистых структур, каковые мы создали, возможно более сложная биохимия, чем мы осознали», говорит он.Имеется 20 естественных аминокислот, все из которых являются стандартными блоками белков и оказывают помощь с метаболизмом.Фермент – тип белка, что состоит по крайней мере из 100 аминокислот и активизирует реакции в клетке.
Корендович говорит, что, не обращая внимания на астрономически много вероятных ферментов (любой с разной последовательностью аминокислот и трехмерной формой), лишь маленькое количество их в действительности трудится.«Любой фермент должен быть правильным пригодным для собственного соответствующего основания», говорит он, обращаясь к молекуле, с которой реагирует фермент. «Кроме того по окончании миллионов лет, природа все еще контролирует все вероятные комбинации ферментов, дабы выяснить, каковые смогут катализировать метаболические реакции.
Отечественные результаты приводят довод в пользу дизайна самосборки наноструктурированных катализаторов».